protein, collagen, gelatin, glue= 단백질, 콜라겐, 젤라 짱이네

*아미노산=아미노산과 카복시기를 가진 유기화합물*펩타이드 결합=아미노산의 결합*gleatin

>

망사가 크게 볼 수 있는 단백질 구조 단백질은 아미노산(amino acid)이라는 비교적 단순한 분자가 링크되어 만들어진 복잡한 분자로 대체적으로 분자량이 매우 큰 편이다.단백질을 이루고 있는 아미노산에는 약 20종류가 있지만, 이 아미노산들이 화학 결합을 통해서 서로 연결된 폴리 펩티드(polypeptide)을 만든다. 이 때 아미노산의 결합을 펩타이드 결합이라고 하며, 이러한 펩타이드 결합이 복수의(poly-) 개 존재한다는 의미에서 폴리펩타이드라고 부른다. 넓은 의미에서 단백질도 폴리펩타이드라고 할 수 있지만, 일반적으로는 분자량이 비교적 작으면 폴리펩타이드라고 하며, 분자량이 매우 크면 단백질이라고 한다.단백질의 영어 이름인 protein은 그리스어의 proteios(중요한 것)에서 유래한 것으로 한자 표기의 단백질은 독일어 Eiweiβ를 번역한 것으로 계란을 구성하는 흰색 부분이라는 의미를 갖는다. 단백질은 생물의 몸을 구성하는 대표적인 분자이다. 근육을 단련하기 위해 근육 운동을 한 뒤에는 단백질을 충분히 섭취하는 것이 좋지만 이는 근육의 주성분이 즉석 단백질이기 때문이다. 또 세포 내의 각종 화학반응의 촉매 역할을 하는 물질도 단백질이다. 이를 우리는 효소라고 부르며 현재 2200종 이상의 효소가 알려졌다. 단백질은 면역을 담당하는 물질이기도 하다. 단백질은 이렇게 생체를 구성하고 생체 내 반응 및 에그대사에 참여하는 매우 중요한 유기물이다. 이 밖에 특정 기능을 갖고 신체 내에서 그 기능이 발현되는 부위에 존재하는가 하면 알이 본인 종자 등에 포함된 단백질과 같이 특별한 기능을 갖지 않는 저장용 단백질도 존재한다.단백질 구조는 아미노산 사슬 간의 다양한 비공유 결합에 의한 소수성 결합, 수소 결합, 반데르발스력, 정전기적 인력, 이황화(-S-) 결합에 의해 입체 구조를 형성한다. 역시 이런 구조에 따라 각각의 단백질은 고유한 기능을 할 수 있는 특징을 갖게 된다. 이 때문에 본인 온도가 높아 육지 단백질 구조를 유지하는 여러 결합이 깨지고 급격한 pH 변화는 단백질을 구성하는 분자의 이온 구조의 급격한 변화를 초래해 단백질이 원래 갖고 있던 특성을 잃어 원래 상태로 돌아갈 수 없는 비가역적 현상이 발생한다.콜라겐 [collagen] 요약 콜라겐은 주로 동물의 뼈와 피부에 존재하며 연골, 장기막, 머리카락 등에도 분포하는 경단백질로 생선의 비항상 성분이기도 하다. 교원질이라고도 하며 섬유상 고체로 존재한다. 전자현미경으로 보면 복잡한 가로줄 구조로 되어 있어 물, 얇은 산, 얇은 알칼리에 녹지 않지만 끓이면 젤라틴이 되어 용해한다.3개의 폴리 펩티드 사슬이 엉킨 3중 본인 선형 구조에서 특히 히드로 프롤린의 함량이 많은 단백질이다. 콜라겐의 아미노산 서열은 글리신-프롤린-X 본인 글리신-X-히드록시프롤린(X는 아미노산)이며, 주요 구성인 아미노산은 글리신, 하이드록시프롤린, 프롤린 등이다. 트립신과 같은 단백질 분해효소의 작용은 받기 어렵고 콜라게보나아제 작용을 받는다. 조직에서 분리하는 방법은 유기용매로 추출해 산알칼리 처리를 한 뒤 트립신 히알루로니다.아제를 작용시키는 것이다. 이런 과정을 통해 불용성 물질인 콜라겐에서 얻는다. 콜라겐은 요리에서 중요한 역할을 하는 성분이고 콜라겐을 추출해 만든 젤라틴은 젤리를 만드는 등 응고제로 다양하게 쓰인다.젤라틴[gelatin] 요약동물의 껍질, 힘줄, 연골 등을 구성하는 천연단백질인 콜라겐을 뜨거운 물로 처리하면 얻을 수 있는 유도단백질 중 하나.콜라겐에서 젤라틴으로의 변화는 펩타이드 사슬의 가수분해에 의한 것이라고도 하며 펩타이드 사슬간의 염류 결합이 본인의 수소 결합의 개열에 의한 것이라고도 한다. 찬물에 팽창 뿐이지만, 온수에는 녹아 졸업(sol)으로 2~3Percent이상의 농도로는 실온(실온에서 탄성이 있는 겔(gel)이다. 이 상태가 된 것을 젤리라고 해, 그 응고성을 이용해 식품물에 섞음으로써 형태가 본인의 딱딱함을 갖추기 위해서 넓게 이용된다. 겔은 가열하면 다시 졸로 돌아간다. 분자량 만 5000~만 5000의 것이다 불규은한가 물질에서 유기 용매에는 녹지 않는다. 콜라겐과는 달리 트립신이 본인 펩신 등의 작용을 받는다.공정에 주의해서 얻는 엷은색의 투명한 것을 젤라틴이라고 하고, 조잡한 공정에 의해서 얻어지는, 색이 짙고 불투명하고 다소의 불순물을 함유하는 것을 아교라고 한다. 젤라틴은 단백질로는 하본인, 트립토판 등 영양상의 중요한 아미노산이 없어 본인 또는 적기 때문에 영양가치는 적다. 사진감광막, 접착제, 지혈제, 가공맛있는 음식, 약용캡슐, 미생물의 배양기 등에 주로 사용된다. 아교[glue, 아교]요약 불순물을 포함하는 품질이, 아침에는 젤라틴으로 동물의 껍질이 본인의 뼈를 원료로 하여 짐승으로부터 얻은 것을 동물 아교, 어류로부터 얻은 것을 아교라고 한다. 황갈색 고체로 물을 끼얹으면 수용액은 콜로이드가 되며 가열하면 졸린 상태, 냉각하면 겔 상태가 된다. 먹, 회화용, 성냥제조, 사진제판용 감광액 등에 사용된다.동물의 가죽이 본인의 뼈를 원료로 하여 동물에게서 얻은 것을 동물의 아교, 어류에서 얻은 것을 우박이라 한다. 가죽을 석회수 용액에 담근 뒤 열수를 추출하고 용액을 농축해 냉각시키면 응고한다. 뼈는 미리 유기용제로 탈지한 뒤 열수를 추출한다. 황갈색 고체로 물을 끼얹으면 수용액은 콜로이드가 되며 가열하면 졸린 상태, 냉각하면 겔 상태가 된다.가열된 졸상용액은 목재, 종이, 천 등의 강력한 교착제가 되며 합성수지 접착제가 본인 오기 전에는 공업용, 화반용으로 널리 사용되었으나 본인, 내수성, 내습성이 없는 것이 흠이다. 먹, 회화용, 성냥 제조, 사진 제판용 감광액 등에 사용된다. ​ from https://terms.naver.com/entry.nhn?docId=1141484&cid=40942&categoryId=32282

​ ​ ​ 폴리 펩티드[Polypeptide, polypeptide chain]폴리 펩티드는 아미노산들이 서로 연결되어 길고 가지를 받지 않는 쇠사슬로 만든 고분자 화합물 이다니다(그림 1). 2개의 아미노산이 펩티드 결합으로 연결되면 이페 푸티 두(dipeptide), 3개는 세 펩티드(tripeptide)로서 50개 이하로 연결되면 올리고 펩티드(oligopeptide)이라고 한다. 폴리펩타이드가 그들보다 더 긴 펩타이드였다 생체 내의 폴리 펩티드는 평균적으로 300개 정도의 아미노산을 가지고 있으며, 2차 및 3차 구조를 이루고 특이적 구조와 기능을 가능한 생화화적인 고분자 화합물이 되면 단백질(protein)이라고 부르게 된다. 3차 구조를 이루는 폴리 펩티드가 2개 이상 모여서 결합체를 이루는 4차 구조를 가지고 더욱 정밀한 기능 조절이 가능한 단백질이다.

>

그림 1. 펩티드 결합. 아미노산의 아민기와 카르본기 사이의 축합으로 형성된다. https://commons.wikimedia.org/wiki/File:Peptide-Figure-Revised.png의 목차 1. 폴리 펩티드 구조 2. 폴리 펩티드의 발발 3. 폴리 펩티드 구조 3.1.1차 구조 3.2.2차 구조 3.3.3차 구조 3.4.4차 구조 4. 관련 용어 5. 참고 문헌 ​ 폴리 펩티드 구조의 아미노산은 아민기(amine group,-NH2)와 카르복 실기(carboxyl group,-COOH)를 모두 가지고 있는 분자이다. 생체 내 대부분의 폴리 펩티드를 구성하는 아미노산은 20개가 있는데 공통적으로 비대칭 탄소(asymmetric carbon)에 아민기, 카르복 실기, 수소, 그리고 통상"R(Remainder of the molecule)"으로 표시하는 서로 다른 구조의 잔기(residue)부분이 있다. 펩타이드 결합은 1아미노산의 아민기와 다른 아미노산의 카르복실기가 축합하여 물의 분자를 내어 결합하는 탈수축합반응에 의해 형성된다. 복수의 아미노산이 연결된 폴리펩타이드의 한쪽은 자유로운 아민기가 있는 N-스토리단이며, 다른 한쪽에는 자유로운 카르복시기가 있는 C-스토리단이다. 새로운 아미노산의 아미노기가 폴리펩타이드의 C-스토리단에 결합하는 방식으로 펩타이드 결합이 형성되며, 따라서 폴리펩타이드 합성의 방향은 N-스토리단에서 C-스토리단 방향이 된다.폴리펩타이드의 발발생체 내에서는 번역(translation)이라 불리는 과정을 통해 폴리펩타이드가 발발한다. DNA상에 존재하는 유전자 정보가 mRNA에 전사되면 아미노산이 장착된 tRNA가 리보솜과 결합한 mRNA의 코돈 정보를 인식, 이에 해당하는 아미노산을 부착하면서 폴리펩타이드가 발발한다. 그래서 DNA의 염기 배열이 단백질의 아미노산 배열을 자결하게 되고, 이 순서에 따라서 폴리 펩티드의 2차 및 3차 구조가 결정된다. 또 3차 구조가 제공하는 특정적인 분자적 공간을 바탕으로, 폴리 펩티드 간의 결합 상태의 4차 구조를 이루게 된다. 이들 구조는 각 단백질의 특별한 기능을 발현하는 중요한 기반으로 작용하게 된다. 그래서 DNA의 염기 배열이 폴리 펩티드의 아미노산 배열을 자결함으로써 해당 단백질이 어 떤 기능 여부에 대한 유전 정보를 갖게 된다(그림 2).

>

그림 2. 폴리 펩티드의 아미노산 서열. DNA의 염기서열이 mRNA의 염기서열로 복사되고 그 코돈에 의해 폴리펩타이드의 아미노산이 자결한다. https://commons.wikimedia.org/wiki/File:Genetic_code.svg​ 폴리 펩티드 구조 1차 구조 폴리 펩티드의 아미노산 배열을 1차 구조라고 합니다. 1차 구조를 자결하는 정보를 뒤고 있는 유전자는 DNA로서 생체 내 존재하며, 이 서열을 단신으로 복사한 유전자 정보 운반체가 전령 RNA의 mRNA이프니다니다. mRNA의 염기서열이 가지고 있는 코돈을 인식하고 있는 tRNA는 그 코돈에 맞는 안티코돈을 갖고 있으며 그 정보에 맞는 아미노산을 장착하고 있다. mRNA와 tRNA는 rRNA와 다양한 단백질로 구성된 리보솜(ribosome)과 협동적으로 아미노산 사이의 펩티도르 결합을 하나로 하여 폴리펩타이드(폴리펩타이드)를 합성합니다.2차 구조 폴리 펩티드 내의 아미노산 산소 원자가 다른 아미노산 질소 원자와 수소 결합(hydrogen bonding)로 정렬되어 알파 나쁘지 않아서는(a-helix)또는 베타 병풍(b-pleated sheet)의 2차 구조를 이룰 수 있다. 주어진 폴리 펩티드의 모든 부분이 이 같은 정형적 2차 구조를 이루는 것은 없다. 1차 구조 정보에 따르면 2차 구조를 이루는 부분과 그렇지 않고 불규칙한 코퍼와 같은 구조를 가지는 부분도 있다.3차 구조 폴리 펩티드 내 2차 구조가 적절히 공간 배치되면 활성을 가진 3차 구조를 이루게 된다. 효소와 함께 대개 둥근 모양을 하는 단백질의 경우에는 시스틴(cysteine) 아미노산의 유황수소기(sulfhydryl group) 간의 공유결합인 이황화결합(disulfide bond)이 하나 나쁘지 않을 수 있다. 공유 결합만 아니라 수소 결합, 이온 결합, 소수성 결합 등의 비공유 결합이 3차 구조를 안정화하는 데 큰 역할을 합니다.4차 구조 헤모글로빈, 항체, 혹은 수용체, 이온 채널, 능동 펌프 등 같은 많은 막 단백질들은 두개 이상의 폴리 펩티드가 서로 결합하고 기능을 나쁘지 않고 받을 수 있는 구조인 4차 구조를 이루고 있다. 폴리 펩티드는 1종류 1종류도 다른 종류의 복수의 폴리 펩티드가 다차원적 구조를 이룰 있다. 이황화 결합(disulfide bond), 수소 결합, 이온 결합, 소수성 결합 등 여러 종류의 결합이 4차 구조를 이루는 데 참여할 수 있다.​ 관련 용어 펩티드(peptide)단백질(protein), 아민기(amine group,-NH2), 카르복 실기(carboxyl group,-COOH), 비대칭 탄소(asymmetric carbon), 잔기(residue), 리보솜(ribosome), 알파 나쁘지 않아서는(a-helix), 베타 병풍(b-pleated sheet), 시스틴(cysteine), 황수 소기(sulfhydryl group), 황화 결합(disulfide bond), 수소 결합, 이온 결합, 소수성 결합 ​ 참고 문헌 생명 과학(Brooker나 3판, 홍릉 과학 출판사)분자 생물학(Weaver나 5판, 라이프 사이언스)Kimball's Biology Pages. http://www.biology-pages.info/관련 이미지

>

출처:Basic고교생을 위한 화학 용어 사전(촬영:)동의어 폴리 펩티드, 폴리 펩티드 사슬 ​ from https://terms.naver.com/entry.nhn?docId=5751491&cid=61233&categoryId=61233

아미노산 단백질 빌블록=우리의 인체를 물질로만 소견하면 거대한 단백질 덩어리의 조합으로 볼 수 있다. 인체를 구성하는 근육, 피부, 머리카락 등 많은 부분이 단백질로 되어 있기 때문에 이 이야기였다 우리 몸 속에는 수많은 화학 공정(?)이 유전자의 작업 지시에 의해 한 치의 오차도 없이 진행되고 있다. 그중에는 우리가 섭취하는 음식을 원료로 많은 단백질을 생산하는 화학반응도 포함된다.인체를 물질로만 소견하면 단백질 덩어리 조합이라면 인간이 갖고 있는 단백질의 종류는 얼마나 될까? 단백질의 기준과 범위가 다를 수 있어 정확한 수를 알기 어렵지만 유럽생물정보연구원(EBI)의 최근 자료에 따르면 대략 8만 개 이하로 본다. 유전자의 명령에서 유래한 단백질은 종류와 기능이 매우 다양하다. 특정 단백질의 구조, 이상 유무, 기능을 잘 이해할 수 있다면 그 단백질을 발생시키라고 명령하는 유전자의 기능도 파악할 수 있다. 이 때문에 단백질의 기능과 구조를 연구하고 질병 치료나 신약 개발에도 이용하는 프로테오믹스(Proteomics) 분야가 각광받고 있다.사람 단백질의 종류는 수만 가지 이상, 보톡스도 인슐린도 단백질.

>

주름 제거에 사용하는 보톡스도 단백질 단백질은 우리 몸 구성 성분의 재료로 중요한 역할을 합니다. 또 단백질은 체내 화학반응에 필요한 효소, 생리기능을 조절하는 호르몬, 면역체계에 필요한 세포 자체로 만들어진다. 영양 제공은 물론 생체물질 조절 기능까지 관여하는 물질이 단백질이었다.약이 자신의 독이 단백질인 경우도 흔하다. 요즈소음 성형에 사용되는 보톡스는 단백질의 일종으로 동시에 세계에서 가장 무서운 천연 독이었다 또 당뇨병과 밀접한 관계가 있는 인슐린도 5개의 아미노산으로 구성된 단백질이다 인슐린은 혈액 속에 녹아 있는 포도당(glucose)을 간이 자신의 근육세포에 저장하는 기능이 있다.인슐린이 부족하면 혈액 속의 포도당을 잡을 수 없습니다. 그 결과 배설되는 소변에서 포도당 농도가 정상치 이상으로 검출되면 당뇨병 결정을 받는다. 공복 상태에서 측정된 포도당 농도가 하나하나 0 mg/dl이상이면 한단 주의를 해야 한다.인슐린 단백질이 어 떤 종류의 아미노산으로, 어 떤 순서대로 연결되어 있는지 알아 낸 영국의 분자 생물학자 생거(Frederick Sanger, 하나 9하나 8~)은 하나 958년에 노벨상을 수상했다. 심한 전에 인슐린을 쵸소움 발견한 학자들의 밴팅(Frederick Banting, 하나 89하나~하나 94개)와 매 클라우드(J.J.R.Macleod하나 876이외 935)도 하나 923년에 노벨상을 수상했다. 근래에는 인슐린의 방사 면역 측정법(radioimmunoassay)을 연구한 학자 녀석(Rosalyn Sussman Yalow, 하나 92한개~)가 하나 977년 노벨상을 수상했다. 미래에 인슐린 단백질에 관한 새로운 연구로 노벨상을 수상하는 과학자가 또 자신감을 가질지 모른다.단백질을 만드는 원료, 아미노산 분자

>

아미노산 구조: 가운데 탄소의 왼쪽이 아미노기(-NH), 오른쪽이 카르복실기(-COOH)였다. R자리에는 여러 가지가 붙을 수 있는데, 이로 인해 아미노산의 종류가 표결된다.중요한 역할을 하는 단백질은 아미노산 분자였다 아미노산은 염기성 성질을 갖는 아미노기(-NH2)와 산성 성질을 가진 카르복 실기(-COOH)가 공존하는 특정 구조를 가진 분자를 이야기합니다. 아미노기와 카르복실기는 같은 탄소원자에 결합되어 있으며, 이 탄소를 알파탄소라고 부른다. 아미노산이 녹고 있는 용액의 산도(pH)에 따라 아미노산 분자는 양이온 분자, 솔리이온 분자, 중성 분자로 존재할 수 있다. 만약 특정 산도에서 카르복 실기의 양성자가 떨어지고 아미노기에 붙으면 아미의 토대는 양이온(-NH3+)에서, 카르복 실기의 이온(COO-)가 된 형태인 쯔비터 이온(Zwitterion, 쯔비터 이온)이다. 이는 전기적으로 중성분자인데 양이온과 소리이온을 동시에 갖고 있는 독특한 구조를 가진 분자형태였지만 아미노산 분자에 결합되어 있는 아미노기와 역시 다른 아미노산 분자에 결합되어 있는 카르복실기가 반응하자 물과 두 아미노산으로 구성된 하나의 새로운 분자가 형성된다. 새로운 분자는 다이펩타이드라고 하고, 반응의 결과생긴 결합을 펩타이드 결합이라고 합니다. 단백질 1개가 형성되려면 수 많은 펩티드 결합이 형성되어야 합니다. 단백질을 폴리펩타이드라고 부르는 이유도 같은 맥락에서 이해할 수 있다. 결스토리 단백질은 단량체(monomer)의 아미노산을 이용해 만들어진 고분자이다.

>

아미노산 2가지가 결합하는 과정 이 결합을 펩티드 결합이라는 것이다. 이 결합이 반복되면서 거대한 단백질 분자가 만들어진다. <출처: 나쁘지 않고 일괄>20개의 아미노산 블록에서 수많은 단백질을 만들고 있다

>

몇개의 블록으로 다양한 모양을 만들도록, 20종류의 아미노산으로 수많은 단백질을 망도우은 답 록의 장난감 놀이를 경험한 사람들은 모양과 색상, 종류가 다른 블록을 연결하고 희망하는 정교한 장난감을 만들 수 있다는 것을 알고 있다. 인체의 화학공장에서도 각종 아미노산을 블록으로 이용해 기능과 구조가 다른 수많은 단백질을 생산하고 있다. 재내용으로 아미노산 개수와 종류, 연결 순서를 달리하면 다양한 종류의 단백질을 만들어 낼 수 있다는 내용이다.자연에는 20개의 아미노산이 존재하고 있다. 그 가운데 12개(glycine, alanine, arginine, asparagine, aspartate, cysteine, glutamate, glutamine, histidine, proline, serine, tyrosine)는 먹마싯눙 음식을 원료로 우리 몸에서 합성이 된다. 나머지 8개(isoleucine, leucine, lysine, tryptophan, valine, methionine, phenylalanine, threonine)는 합성되지 않으므로 음식으로 명확히 섭취해야 한다. 그리고 이들 8가지 아미노산을 필수 아미노산이라고 한다. 단백질을 만들려면 모든 아미노산이 필요하므로 필수 아미노산의 섭취는 필수적(?)아미노산의 광학 이성질체 중 사람의 몸은 L형으로 구성되어 있는데 내장 간단한 아미노산인 글리신(glycine)을 제외한 19개 아미노산은 광학 활성이 있다. 아미노산은 광학 활성에 따라 L형이 있으며 D형으로 나눌 수 있다. 광학 활성이란 편광을 댔을 때 편광이 일정 각도에서 회전하는 현상이지만 L형과 D형은 회전하는 방향이 서로 반대다. 광학 활성을 가진 두 분자(L형과 D형)는 광학 활성이 같지 않다는 점을 제외하고는 물리화학적 특성이 전체인 것 같다. 이런 특성을 가진 분자를 서로 광학이성체(enantiomer)라고 한다. 공간에서 광학활성분자는 서로 거울에 비친 모습(거울상)을 하고 있다. 마치 왼손과 오른손처럼 거울에 비친 모습은 갖지만 실제 공간상으로는 서로 겹칠 수 없다는 것이 광학 활성을 가진 분자들의 특성이다.

>

아미노산의 광학 이성체, 좌와 우 분자는 구성이 똑같지만 서로 거울에 비친 모습을 하고 있는 우리가 사용하는 약은 물론 썰매식에 포함된 광학 활성분자의 종류는 셀 수 없이 많다. 이들 기능과 효과 또한 하나의 광학 활성에 의존하는 경우가 많다. 반면 반적으로 연구실에서 이런 특성을 가진 분자를 합성하면 광학 특성이 다른 분자(L형과 D형)가 혼합돼 합성된다. 따라서 연구실에서 합성된 혼합물을 각각의 광학활성분자로 분리하는 하나는 돈과 노력이 많이 드는 하나이다. 따라서 오로지 한 쪽의 광학활성분자만 생성되는 비대칭합성법은 경제적으로 가치가 있다.재미있는 사실은 L형 아미노산은 체내에서 소화, 합성을 할 수 있지만 다른 광학 활성을 가진 D형은 소화도 합성도 못한다는 것. 즉 사람 몸의 아미노산은 모두 L형이라는 뜻이다. 인체뿐만 아니라 지구상의 대부분의 생물은 L형 아미노산으로만 구성되어 있다. D형 아미노산은 극히 한 부분에서만 나쁘지 않게 나타난다. 놀라운 1개이다.인체는 정말 인류 단백질 생산 공장의 계산을 하고 보니 20개의 아미노산을 개수와 종류, 순서를 달리해서 생성할 수 있는 단백질의 수와 종류는 상상할 수 없는 많은 것. 우리 몸의 중국에는 아미노산을 원료로 단백질을 만들 수 있는 화학 공장이 하루도 그치지 않고 잘 돌아가고 있는 것도 이상하다. 얼마나 아름답지 않고 정확하고 정밀한 공정 설계도가 내장돼 있다면 그 많은 변수에도 불구하고 잘 돌아갈 수 있을까? 만약 우리 몸에 내장된 설계도에 아미노산이 아닌 다른 블록으로 거대분자를 만들도록 해 그것이 인간을 이루는 중요한 물질이었다면 우리의 모습은 요즘과는 얼마나 아름답지 않고 달랐을까.​

>

α-아미노산 구조기 위지 갤러리 출처:Basic고교생을 위한 화학 용어 사전[네이버 지식 백과]아미노산-단백질의 빌딩 블록(화학의 산책, 요잉효은)​ from https://terms.naver.com/entry.nhn?docId=3567556&cid=58949&categoryId=58983

​​